光化学系IIの再構成と酸素発生活性低下の構造的解明

光化学系IIの再構成による酸素発生活性低下の解明

本研究では、光合成に重要な役割を果たす巨大タンパク質複合体「光化学系II（PSII）」について、特に外側に結合する表在性タンパク質の再構成が酸素発生活性にどのように影響を与えるかを探求しました。

研究の背景

光合成は地球上の生命にとって極めて重要なプロセスですが、その中心に位置するのがPSIIです。これは水を分解し、酸素を生成するための複雑な構造を持つ膜タンパク質複合体です。その正しい機能には、PSIIの構造が適切であることが不可欠です。これまでの研究では、PSIIから表在性タンパク質を取り外し再結合させることによって発生活性が多少回復することが知られていました。しかし、完全には戻らない理由については十分に理解されていませんでした。

再構成の実験と発見

静岡大学農学部の長尾遼准教授と岡山大学の研究チームは、好熱性シアノバクテリアであるThermosynechococcus vulcanus由来のPSIIを用いて、PsbO、PsbV、PsbUという3種類の表在性タンパク質をいったん除去し再び結合させました。その後、X線結晶構造解析を用いて再構成されたPSIIの構造を高分解能で決定しました。この解析の結果、これらのタンパク質がPSII本体に正しく結合していることが確認されました。

一方で、酸素発生に必要な水と重炭酸イオンの配置にわずかな変化が見つかりました。特に、水の通り道と考えられているO1チャネルにおいて、分子の並びや水素結合ネットワークに乱れが見受けられ、それが酸素発生活性の低下に寄与する可能性が示唆されました。

研究結果の意義

本研究は、PSIIの酸素発生活性が完全には回復しない背後に、表在性タンパク質の再結合が正しく行われていても、内部の水分子や小さな分子の配置の微細な変化が影響していることを明らかにしました。これは光合成を支える水分子の配置が、非常に精密なネットワークであることを示しています。

さらに、再構成されたPSIIの内部では、重炭酸イオンの向きや周囲の水分子との相互作用に変化が見られ、その結果酸素発生活性の低下に寄与していることが分かりました。これにより、PSII内部の非常に微細な環境が、酸素発生の効率にどれほど大きな影響を与えるかを理解する手助けとなります。